Сергей Ястребов - От атомов к древу. Введение в современную науку о жизни

Глутамат нужен нашему организму для двух целей. Во-первых, он входит в состав белков. Во-вторых, в растворенном виде он действует на определенные белки-рецепторы, расположенные на нервных клетках мозга или на чувствительных клетках языка. Это мы уже знаем. Кроме того, мы теперь знаем, что глутамат, будучи протеиногенной аминокислотой, имеет два изомера: L-глутамат и D-глутамат. Так вот, со всеми нашими ферментами и рецепторами взаимодействует только L-глутамат. Это логично, поскольку и активные центры ферментов, и устроенные по тому же самому принципу активные центры белков-рецепторов всегда приспособлены только к одной из возможных стереоизомерных форм, в данном случае к L-форме. Что касается D-глутамата, то он ни в каких биохимических процессах толком не участвует. Можно хоть залить организм его раствором — он не подействует ни на что. Других же стереоизомеров у глутамата нет.

Разумеется, ни один пищевой химик не будет добавлять в еду бесполезный и безвкусный D-глутамат. Его и синтезировать никто не станет — незачем. Весь глутамат, используемый в пищевой промышленности, — это L-изомер, идентичный «естественному» глутамату, которого в организме и так полно. Химикам, занимавшимся синтезом глутамата, пришлось изобретать сложные процедуры, чтобы получить побольше нужного L-глутамата и поменьше ненужного D-глутамата, а потом выделить первое, отбросив второе (и с этими задачами они отлично справились). Впрочем, сейчас пищевой глутамат получают микробиологическим методом — с помощью бактерий, ферменты которых изначально приспособлены к производству L-глутамата и ничего другого выдать просто не могут.

И наконец, даже если бы D-глутамат попал в еду, он был бы там бесполезен (потому что у него нет вкуса) и почти наверняка безвреден. D-аминокислоты не ядовиты, они просто лишены пищевой ценности. Показано, что довольно много D-аминокислот — разумеется, небелковых — содержится, например, в молоке и сыре, и никакого вреда здоровью человека это не наносит [36] Bruckner H. et al. Liquid chromatographic determination of D-amino acids in cheese and cow milk. Implication of starter cultures, amino acid racemases, and rumen microorganisms on formation, and nutritional considerations // Amino Acids , 1992, V. 2, № 3, 271–284. .

Однако вернемся к делу. Сама по себе хиральная чистота белков легко объяснима. Мы уже знаем, насколько сильно функции белка зависят от правильного трехмерного сворачивания его аминокислотной цепочки (см. главу 3). Если синтезировать белок, используя D- и L-аминокислоты вперемешку, его пространственная укладка тут же станет непредсказуемой. Например, фермент, состоящий из случайно чередующихся D- и L-аминокислот, будет совершенно неработоспособным. Тут уж надо выбрать или только D-, или только L-изомеры — тогда объемная структура молекулы с гарантией выстроится однозначно.

Но вот почему эволюция выбрала именно L-аминокислоты?

Есть версия, что это чистая и беспримесная случайность. Первой на свете живой клетке почему-то достались L-аминокислоты, а дальше было проще так и оставить, чем перестраивать реакционные механизмы под другой стереоизомер. В какой-то мере оно наверняка так и было. В современном живом организме с аминокислотами имеют дело сотни ферментов, приспособленных к L-изомерам, и только к ним. Поменять все эти ферменты на приспособленные к D-изомерам было бы очень тяжелой задачей. Но если бы в самом начале пути первая живая клетка (а вернее — доклеточная система) почему-то попала в среду, обогащенную D-аминокислотами, сейчас все могло бы быть наоборот.

На этой идее можно и остановиться, если считать, что преобладание L-аминокислот в том месте, где зарождалась жизнь, было абсолютно случайным колебанием. Флюктуацией, как сказали бы герои Стругацких. Но что, если оно все же имело какую-то более серьезную причину? Тогда поиск объяснений надо продолжать.

Есть предположение, что во время возникновения жизни Солнечная система оказалась в зоне космоса, насыщенной ультрафиолетовым светом, который был поляризован под таким углом, что разрушал «правые» аминокислоты сильнее, чем «левые». С точки зрения законов физики такое возможно. Но беда в том, что это объяснение на данный момент непроверяемо. В самом деле, как узнать, какова была обстановка в окрестностях Солнца четыре миллиарда лет назад да еще и в таких деталях?

Подойдем к проблеме с другой стороны. Можем ли мы выяснить, какие аминокислоты преобладали в Солнечной системе накануне возникновения жизни: D-аминокислоты, L-аминокислоты или их было строго поровну? Да, в принципе можем. На это есть метеориты. Установлено, что в углистых метеоритах, которые никогда не входили в состав планет и не были прибежищем жизни, содержится несколько больше L-аминокислот, чем D-аминокислот [37] Elsila J. E. et al. Meteoritic amino acids: diversity in compositions reflects parent body histories // ACS Central Science , 2016, V. 2, № 6, 370–379. . Преобладание L-изомеров аминокислот в окружающем нас ближайшем космосе хоть и не подавляющее, но вполне достоверное. И жизнь тут ни при чем: там, где синтезировались метеоритные аминокислоты, ее попросту никогда не было. А вот на роль начального условия, подтолкнувшего первые живые клетки к выбору L-аминокислот, обнаруженная в космосе хиральная асимметрия подходит превосходно.