Feynmann - Feynmann 1

Сам фермент состоит из другого вещества — белка. Молеку­лы ферментов велики и сложны. Все ферменты отличаются друг от друга, причем каждый предназначен для контроля некоторой определенной реакции. На фиг. 3.1 возле каждой реакции обозначены названия нужного фермента (а иногда один фер­мент контролирует и две реакции). Подчеркнем, что сам фер­мент в реакцию не вовлекается. Он не изменяется, его дело толь­ко передвинуть атом с одного места в другое. Передвинет в одной молекуле и готов уже заняться следующей. Совсем как станок на фабрике, причем должен иметься запас нужных атомов и возможность избавляться от ненужных. Возьмите, на­пример, водород: существуют ферменты, имеющие специальные ячейки для переноса водорода в любой химической реакции. Скажем, имеются три или четыре фермента, которые понижают количество водорода; они используются во многих местах цик­ла. Интересно, что механизм, высвобождающий водород в од­ном месте, придерживает этот атом, чтобы использовать его еще где-нибудь.

Важнейшая деталь цикла, приведенного на фиг. 3.1, это превращение ГДФ в ГТФ (гуаназиндифосфат в гуаназинтрифосфат), потому что во втором веществе — ГТФ — энергии намного больше, чем в первом. Подобно тому как в некоторых ферментах имеется «ящик» для переноса атомов водорода, бы­вают еще особые «ящики» для переноса энергии; в них входит трифосфатная группа. В ГТФ больше энергии, чем в ГДФ, и когда цикл идет в одну сторону, создаются молекулы с избыт­ком энергии; они могут привести в действие другие циклы, которым требуется энергия, например цикл сжатия мышцы. Мышца не сократится, если нет ГТФ. Можно поместить в воду мышечное волокно и добавить туда ГТФ, тогда волокно сокра­тится, превращая ГТФ в ГДФ (если только присутствуют нуж­ные ферменты). Таким образом, сокращение мышцы есть прев­ращение ГДФ в ГТФ; накопленный в течение дня ГТФ исполь­зуется в темноте для того, чтобы пустить весь цикл в обратную сторону. Как видите, ферменту все равно, в какую сторону идет реакция; если б это было не так, нарушался бы один из законов физики.

Есть и другой резон, по которому для биологии и других наук важна именно физика,— это техника эксперимента. Например, нарисованная биохимическая схема не была бы еще до сего времени известна, если бы за нею не стояли боль­шие достижения экспериментальной физики. Дело в том, что для анализа этих невообразимо сложных систем нет лучшего средства, нежели ставить метки на атомах, участвующих в реакции. Если ввести в цикл немного углекислоты с «зеленой меткой» на ней и посмотреть, где метка окажется через 3 сек, потом через 10 сек и т. д., то можно проследить течение всей реакции. Но как сделать «зеленую метку»? При помощи раз­личных изотопов. Напомним, что химические свойства атомов определяются числом электронов, а не массой ядра. Но в атоме углерода, к примеру, может быть либо шесть, либо семь нейт­ронов наряду с обязательными для углерода шестью протона­ми. В химическом отношении атомы С 12и С 13не отличаются, но по массе и ядерным свойствам они различны, а значит, и разли­чимы. Используя эти изотопы, можно проследить ход реак­ции. Еще лучше для этого радиоактивный изотоп С 14; с его помощью можно весьма точно проследить за малыми порциями вещества.

Вернемся, однако, к описанию ферментов и белков. Не все белки — ферменты, но все ферменты — белки. Существует множество белков, таких, как белки мышц, структурные бел­ки, скажем, в хрящах, волосах, коже, не являющихся фер­ментами. И все-таки белки — очень характерная для жизни субстанция; во-первых, это составная часть всех ферментов, а во-вторых, составная часть многих иных живых веществ. Структура белков проста и довольно занятна. Они представляют собой ряды, или цепи, различных аминокислот. Существует два десятка разных аминокислот, и все они могут сочетаться друг с другом, образуя цепи, костяком которых являются группы СО—NH и т. п. Белок — это всего лишь цепочки, сло­женные из этих 20 аминокислот. Каждая аминокислота, по всей вероятности, служит для каких-то специальных целей. В некоторых аминокислотах в определенном месте находится атом серы; два атома серы в одном и том же белке образуют связь, т. е. схватывают цепь в двух точках и составляют петлю. В других есть избыточный атом кислорода, придающий им кислотные свойства; характеристики третьих — щелочные. В некоторых бывают большие группы атомов, свисающие с одной стороны и занимающие много места. Одна из аминокис­лот — пролин — в действительности не амино-, а иминокислота. Эта небольшая разница приводит к тому, что когда в цепи есть пролин, то цепь перекручивается. Если бы вы захотели создать какой-то определенный белок, то вам пришлось бы дать такие указания: здесь поместите серный крюк, затем добавьте чего-нибудь, чтобы заполнить место, теперь привяжите что-ни­будь, чтобы цепь перекрутилась, и т. д. Получились бы скреп­ленные между собой замысловатые цепочки со сложной струк­турой; все ферменты, по-видимому, устроены именно так. Од­ним из триумфов современной науки было открытие (в 1960 г.) точного пространственного расположения атомов некоторых белков; в них 56—60 аминокислот подключены друг за другом. Было установлено точное местоположение свыше 1000 атомов (даже до 2000, если считать и водород), входящих в сложную структуру двух белков (один из них — гемоглобин). А одна из печальных сторон этого открытия проявилась в том, что из этой картины ничего увидеть нельзя; мы не понимаем, почему она такая. Именно эту проблему и следует сейчас атаковать.