Публикуя запись этой беседы, хочется сделать два примечания. Одно частное — через несколько месяцев после выполнения первого цикла работ исследователи полностью завершили работу по расшифровке структуры леггемоглобина «с точностью до атомов» — удалось изучить устройство молекулы с разрешением 2 Å .
Второе примечание относится к общим вопросам, связанным с изучением структуры белковых молекул, и в частности лег-гемоглобина. Эта работа затрагивает ряд фундаментальных биологических проблем. Например, проблемы эволюции живого. Эволюция, видимо, нелегко создавала такие сложные агрегаты, как молекула гемоглобина или миоглобина, долго налаживала их серийное производство в живом организме. Немало пришлось повозиться природе, чтобы свирепый химический хищник — кислород— под влиянием гема и самой белковой нити стал дрессированным, ручным. Чтоб он всякий раз не схватывался намертво с железом, как это делают атомы кислорода в свободном состоянии, а легко присоединялся бы к железу. И чтобы легко, по первому требованию уходил, когда, скажем, гемоглобин попадает в ткань, где несколько понизилось парциальное давление кислорода. Или когда миоглобин получает сигнал, что мышцам необходимо топливо, необходимы новые порции кислорода для выполнения той или иной работы.
Для чего нужны эти детали в гигантских биохимических машинах животного — понятно. Но что они делают в растениях? Как туда попали? И когда? Может быть, белковые молекулы, имеющие гем, были еще у общего предка растений и животных? И попали в бобовые растения «в порядке исключения», для выполнения какой-то особой, неизвестной пока функции? А может быть, растительный белок леггемоглобин появился самостоятельно на поздних стадиях эволюции растений? А похож он на гемоглобин в принципе по тем же причинам, по каким бывают похожими предназначенные для одной и той же цели машины, совершенно независимо разработанные в разных конструкторских бюро.
Примечательно, наверное, еще и то, что работа, в принципе биологическая, выполнена в институте, представляющем точные науки, — в Институте кристаллографии. Это явление типично для нашего времени. Можно смело сказать, что в последние десятилетия очень большое число открытий в области биологии, а может быть, даже большинство этих открытий, сделано благодаря успехам точных наук, прежде всего физики, химии, математики. От физиков, например, биологи получили такой совершенный и универсальный метод, как исследование тонких биологических превращений с помощью радиоактивных меток: в какое-либо вещество подмешивают небольшое количество его радиоактивного изотопа и, регистрируя физическими приборами излучение этого изотопа, следят за перемещением данного вещества, за его включением в те или иные клеточные структуры. Или, скажем, такие методы, как электронный парамагнитный резонанс и ядерный магнитный резонанс — ЭПР и ЯМР. С помощью установок ЯМР и ЭПР воздействуют на исследуемое вещество и при этом очень точно дозируют энергию воздействия, определяя условие резонанса— совпадение внешней энергии с энергией связи электронов в молекулах и атомах. Это позволяет с очень высокой точностью определять структуру молекул, в частности, молекул биологических. В общем же можно сказать, что исследование структуры белковых молекул методами рентгеноструктурного анализа, в частности исследование структуры леггемоглобина, — это лишь один из многих вкладов физики в успехи биологических наук.
Расшифровка структуры леггемоглобина могла бы, наверное, представить интерес для специалистов, изучающих связывание атмосферного азота в почве. Азот — ключевая проблема для земледелия, для животноводства. Достаточно вспомнить, что внесение в почву азотных удобрений может во много раз поднять урожайность зерновых культур: поле, которое давало 5—10 ц хлеба с гектара, после внесения удобрений может дать 40–50 ц!
Азот в почве — это хлеб, корма, это изобилие пищи и растительного сырья. Элемент, жизненно необходимый для развития всего живого, азот не может прямо из атмосферы попасть в растение, в живой организм. Азот попадает в них сложным путем и только через почву, где связыванием атмосферного азота заняты некоторые виды бактерий. Тем из них, что поселяются в корнях бобовых, для работы по добыванию азота необходим леггемоглобин. Но — сами бактерии его не производят, они получают этот белок из растения. А оно в свою очередь начинает вырабатывать леггемоглобин лишь после того, как в корнях появляются бактерии.
Читать дальше