Институт на Георгенштрассе располагал двумя большими аудиториями. Лаборатории и подсобные помещения находились позади аудиторий и соединялись с жилым зданием на Доротенштрассе. Здесь же находились и две частные лаборатории.
Исследовательская работа Фишера возобновилась немедленно так как вместе с ним из Вюрцбурга перебрались Лоренц Ах, который продолжал изучение пуриновых соединений, и трое молодых химиков — Гениш, Копиш и англичанин Кроссли [287]; последним предстояло закончить свои докторские работы. Они изучали сахара — синтезировали алкогольглюкозиды, исследовали ферменты, вызывающие распад глюкозидов [288].
Научные успехи окрыляли Фишера, но все больше и больше удручали семейные невзгоды. Холодный берлинский климат неблагоприятно отразился на здоровье сыновей — мальчики часто белели, Фишер, на собственном опыте убедившийся в том, что медицина не всесильна, чрезвычайно беспокоился за детей. Но самое страшное испытание было впереди — вскоре после рождения третьего сына Агнес заболела — у нее началось воспаление среднего уха. Специалисты настаивали на немедленной операции, но Агнес не соглашалась. Болезнь прогрессировала и скоро перешла в менингит. Операцию сделали, но было уже поздно — Агнес умерла. Это случилось в 1895 году.
Но тяжелая потеря не сломила Фишера. Поручив заботу о сыновьях преданной экономке и опытным учителям, Фишер с головой ушел в работу. Его давно интересовала проблема белковых веществ, однако он все не решался начать — столь сложны и разнообразны белки, являющиеся основной материей живой клетки, столь трудно изучение их свойств! В сущности методика экспериментов с белками пока не была разработана. Поэтому Фишер все откладывал опыты. Но теперь, когда исследования Сахаров и пуринов доведены почти до конца, стоило подумать и о белках.
Исследование структуры Сахаров, синтез глюкозы, фруктозы и других моносахаридов были действительно самыми значительными открытиями в органической химии. В 1902 году Эмиль Фишер был удостоен самой высокой награды, присуждаемой за научные открытия, — Нобелевской премии по химии [289].
Опыт, приобретенный при изучении Сахаров, при разделении их оптических антиподов можно было использовать в исследованиях белков, хотя здесь дело обстояло намного сложнее.
— Изучение белков начнем одновременно с двух сторон, — излагал Фишер план будущей работы своим сотрудникам. — Мы исследуем состав различных белковых веществ. В настоящее время единственный путь к решению этой задачи — гидролиз. Полученную смесь аминокислот мы разделим, применив метод, который разработал один из моих сотрудников — Теодор Куртиус, — этерификацию кислот спиртами и разделение афиров фракционной дистилляцией. Так мы разложим эфиры на аминокислоты, а потом определим состав соответствующих им белковых веществ. С другой стороны, попытаемся синт0зировать вещества, которые хотя бы по составу были похожи на белки. Что вы на это скажете, господин Фурно?
Француз Эрнст Фурно [290]приехал к Фишеру на стажировку, он специализировался по органическому синтезу.
— С удовольствием займусь этой работой, — сказал Фурно.
— В моей лаборатории уже разработан ряд методов синтеза, которые мы и применим к аминокислотам. Вы уже знакомы с одним из этих методов — обработкой кислоты пятихлористым фосфором с превращением ее в хлорангидрид. Если на полученное соединение подействовать другой аминокислотой, может быть, удастся найти условия, при которых две молекулы аминокислот соединятся в одну, более крупную.
Работа в лаборатории началась с необыкновенным энтузиазмом. Гидролизу были подвергнуты казеин — белковое вещество молока, и фиброин — белковое вещество натурального шелка. Полученную смесь аминокислот подвергали этерификации и фракционной дистилляции. В то же время Фурно сумел получить хлорангидрид α-аминоуксусной кислоты, названной глицином за ее сладкий вкус. После многочисленных вариаций условий опытов было установлено, что хлористый глицил вступает в реакцию с этиловым эфиром этой же кислоты, а продукт омыления представляет собой глицилглицин. Это новое вещество Фишер назвал пептидом, точнее, дипептидом.
— Целью дальнейших опытов является синтез более сложных молекул — трипептидов, тетрапептидов, полипептидов…
Процессы протекали медленно. Приходилось многократно повторять опыты, при этом каждый раз молекула полученного продукта удлинялась еще на один аминокислотный остаток. Молекула полипептида постепенно росла — три, четыре, пять, восемнадцать аминокислотных остатков, связанных друг с другом таким же образом, как и в молекулах природных белков!
Читать дальше