Норма варьирует в зависимости от метода и температуры реакции.
Повышение активности аминотрансфераз имеет место при инфаркте миокарда (особенно АсТ); при вирусном гепатите (АлТ обычно повышена больше, чем АсТ, в то время как при циррозе печени АсТ повышена обычно больше, чем АлТ); при метастазах в печень, при опухоли в печени, мышечной дистрофии, дерматомиозите отмечается повышение АсТ и АлТ.
Снижение показателей имеет место при недостаточности витамина В6, часто в результате повторных процедур гемодиализа, при почечной недостаточности, при беременности.
Гамма-глутамилтрансфераза
Для диагностики заболеваний печени и желчевыводящих путей проводят определение активности фермента ГГТП (гамма-глутамилтрансфераза).
Унифицированным является метод с субстратом L-гаммаглутамил-3-карбокси-4-нитроанилидом.
Нормальные величины
Мужчины – 250-1767 нмоль/с x л или 15-106 Е/л; женщины – 167-1100 нмоль/с x л или 10–66 Е/л, при 37 °C.
Клиническое значение
ГГТП – высокочувствительный индикатор при заболеваниях печени. Уровень ее часто повышен, когда трансаминазы и щелочная фосфатаза в норме. Повышение показателя имеет место при остром инфекционном или токсическом гепатите, хроническом или подостром циррозе печени, внутрипеченочной или внепеченочной закупорке желчных путей, опухоли печени, при алкогольном поражении печени.
Щелочная фосфатаза
Щелочная фосфатаза (ЩФ) содержится практически во всех тканях человека. Она образуется в костной ткани (остеобластах), костном мозге, клетках печени, почек, предстательной и молочной желез. Печень выводит фермент с желчью.
При электрофорезе в агаровом геле можно выделить 5 изоферментов ЩФ: печеночный, костный, кишечный, плацентарный и почечный. Кроме того, различают еще изофермент реган, обнаруживаемый у 1/6 всех онкологических больных.
Методы определения активности ЩФ в биологических жидкостях различаются по используемому субстрату и состоят в определении отщепившегося в результате ферментативного гидролиза неорганического фосфата или органического остатка.
Повышение показателя имеет место:
1) у детей (нормальный рост костей);
2) при костных заболеваниях, связанных с увеличением количества остеобластов, – гиперпаратиреозе, рахите, остеомаляции, опухолях костей, при саркоидозе Бека;
3) при закупорке желчных протоков (внутри– и внепеченочных) камнем, спайками, опухолью;
4) при заболеваниях печени, вызванных лекарствами, такими как хлорпромазин или метилтестостерон);
5) при беременности.
Снижение показателя имеет место при гипотиреозе и при замедленном росте у детей.
Лактатдегидрогеназа
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – цитоплазматический цинкосодержащий гликолитический фермент, обратимо катализирующий восстановление пировиноградной кислоты в молочную кислоту.
Существуют следующие методы определения общей активности ЛДГ в сыворотке крови.
1. Колориметрические методы. Динитрофенилгидразиновые методы основаны на определении количества пировиноградной кислоты (продукт реакции) с помощью 2,4-дининтрофенилгидразина, который образует с пируватом в щелочной среде окрашенное соединение. Наиболее точным является метод Севела и Товарека (унифицированный метод); редуксиндикаторные методы основаны на превращении бесцветной окисленной формы тетразолиевых солей в окрашенную редуцированную форму за счет окисления восстановленного молочной кислотой НАДН. Эти методы точны, просты, не требуют дефицитных реактивов.
2. Спектрофотометрические методы основаны на различии спектров поглощения окисленной и восстановленной форм НАД (оптический тест Варбурга). Переход НАД и НАДФ из окисленной формы в восстановленную сопровождается изменением поглощения в УФ-зоне спектра.
Эти методы высокочувствительны.
Клиническое значение
Норма (варьирует в разных методах): 220-1100 нмоль/с x л при 37 °C.
Общая активность ЛДГ в сыворотке крови резко повышена при мегалобластных и пернициозных анемиях, обширных опухолевых процессах, вирусных гепатитах, шоке, гипоксии. Выраженное повышение наблюдается при циррозах печени, обтурационных желтухах, заболеваниях почек, опорно-мышечного аппарата, опухолях, при сердечной недостаточности.
Количество изоферментов ЛДГ можно определить с помощью кинетических, электрофоретических, иммунологических методов или путем хроматографии. При электрофоретическом разделении подвижность изоферментов соответствует сывороточным белкам; альфа-1, альфа-2, бета, гамма-1, гамма-2 нумеруются как 1, 2, 3, 4, 5.
Читать дальше