Марио Ливио - От Дарвина до Эйнштейна. Величайшие ошибки гениальных ученых, которые изменили наше понимание жизни и вселенной

В числе прочих, кто слушал этот доклад-фейерверк – правда, с расстояния в несколько тысяч миль, из Женевы, – был Джеймс Уотсон, которому всего через три года предстояло открыть структуру ДНК (совместно с Фрэнсисом Криком). Уотсон был в гостях [171]у швейцарского молекулярного биолога Жана Вайгле, который – так уж вышло – только что вернулся домой, проведя зиму в Калифорнийском технологическом институте. И хотя Вайгле не мог вполне оценить, насколько точна разноцветная деревянная модель Полинга, его рассказа о поразительной лекции хватило, чтобы Уотсон горячо заинтересовался этим предметом и вдохновился на дальнейшие исследования. К этой увлекательной истории мы еще вернемся.

К сентябрю 1951 года рассказы о научных достижениях Полинга добрались даже до страниц журнала « Life » [172][169], где красовалась фотография улыбающегося Полинга, который показывал на свою альфа-спираль, а ниже значилось: «Химики нашли разгадку великой тайны. Определена структура белка». В статье в « Life » кратко и популярно рассказывалось о событиях самого чудесного года за всю научную карьеру Полинга. Достаточно отметить, что в выпуске « Proceeding of the National Academy of Sciences » за май 1951 года было напечатано целых семь статей Полинга и его сотрудника Роберта Кори о структуре белков – от коллагена до стержня птичьего пера. Такова была кульминация пятнадцати лет новаторских исследований.

О белках Полинг начал размышлять еще в тридцатые годы [173]. Первые его статьи на эту тему [174]были посвящены теории гемоглобина – железосодержащего белка в красных кровяных тельцах: предполагалось, что каждый из четырех атомов железа в этой молекуле образует химическую связь с молекулой кислорода. Работая над этой темой, Полинг предложил новую методику экспериментов. Ему пришла в голову мысль, что важные сведения о природе связей между атомами железа и окружающими их группами можно почерпнуть из измерения магнитных свойств некоторых белков. Оказалось, что это и в самом деле плодотворный инструмент в структурной химии. Например, Полинг весьма результативно применял исследования магнитных свойств для определения скорости нескольких химических реакций.

Примерно в это же время в Пасадену сотрудничать с группой Полинга приехал ведущий специалист по белкам Альфред Мирски [175]. Это случайное сотрудничество между двумя выдающимися учеными стало отправной точкой для научных изысканий, приведших к потрясающим открытиям. Сначала Мирски и Полинг [176]выдвинули предположение, что нативный белок – неизмененный белок в своем естественном состоянии внутри клетки – состоит из цепочек аминокислот [177], получивших название полипептиды , сложенных из повторяющихся звеньев в определенный ритмический узор. Вскоре после этого Полинг понял, что главный вопрос – то, как именно они сложены.

К счастью, в начале тридцатых годов начали поступать первые данные экспериментов по дифракции рентгеновских лучей. Это оказался весьма информативный метод, а состоял он в том, что ученые направляли пучок рентгеновских лучей на кристалл, а затем по тому, как невидимые лучи отражались от образца, пытались реконструировать структуру этого кристалла – то есть вычислить расстояния между атомами и разобраться, как они ориентированы друг относительно друга. В распоряжении Полинга оказались изображения рентгеновской дифракции, полученные физиком Уильямом Астбери [178]при исследовании волос, шерсти, рога и ногтей (все они содержат так называемый альфа-кератин). Правда, рентгеновские снимки были довольно расплывчаты и не позволяли надежно определить структуру. Тем не менее на них было видно, что одинаковая структура повторяется вокруг оси волоса каждые 5,1 ангстрем (ангстрем – единица длины, равная одной стомиллионной сантиметра). Учитывая относительно низкое качество рентгеновских снимков, Полинг решил подойти к проблеме с другой стороны – опереться на структурную химию, то есть на ожидаемые силы взаимодействия между атомами, чтобы предсказать форму и параметры полипептидной цепи, а затем изучить различные возможные конфигурации, которые не противоречили бы экспериментальным изображениям на рентгеновских снимках.

На штурм загадки белковой структуры Полинг пошел в начале лета 1937 года, сбросив бремя преподавательских обязанностей [179]. На илл. 11 представлена схема общей структуры [180], над которой он работал. Тщательно изучив химическую связь между атомом углерода (на рисунке он обозначен буквой С) и соседним атомом азота (обозначен буквой N), Полинг пришел к выводу, что так называемые пептидные группы – углерод, кислород, азот и водород – должны лежать в одной плоскости . Эта черта и оказалась самой важной, поскольку сильно ограничивала количество возможных вариантов структуры, поэтому Полинг надеялся, что сумеет в конце концов выявить правильную конфигурацию. Однако в науке обычно ждешь одного, а получается совсем другое. Полинг несколько недель работал день и ночь – и все же не сумел разобраться, какой способ сложения пептидных цепочек приводил бы к повторению каждые 5,1 ангстрем вдоль оси волокна, на что указывали данные рентгеновских снимков. У него опустились руки, и он бросил работу над этой задачей.