Аркадий Курамшин - Жизнь замечательных веществ

«В своей стране он изучал свет и свечение разных тварей, но эта тварь здесь была особая. Она мерцала по-особому, и он нашел ее. Но сейчас он хочет изучить ее все больше и больше – эту новую тварь и белок, который заставляет ее светиться. В доках его ждут полные ведра медуз. Молодой ученый старается не улыбаться, показывая свои результаты своему наставнику, но в душе он улыбался так, что сдержать улыбку стоило немыслимых усилий». Это отрывок из короткого рассказа Тани Хершман, в котором она описывает, какие чувства одолевали молодого японского исследователя Осаму Симомуру, когда он открыл зеленый флуоресцирующий белок в 1960-х годов.

История зеленого флуоресцирующего белка и той революции, которую он совершил в науке, начинается в конце сороковых в послевоенной Японии. Родина молодого Симомуры оправлялась от последствий Второй мировой войны. И как это ни парадоксально, именно война и разруха подтолкнули Симомуру к науке и той научной теме, которая в итоге закончилась для него Нобелевской премией.

В результате атомной бомбардировки родного города Симомуры – Нагасаки – было разрушено главное здание фармацевтического колледжа, и учебное заведение переехало во временное здание около дома Симомуры. Он поступил в колледж и в итоге стал изучать причину, заставляющую странное морское создание – «морского светлячка» – светиться таким необычным светом.

Обнаружив, что флуоресцентное свечение вызывает определенный белок, Симомура отправился в США, где начал работу над новым исследовательским проектом. Его работа с морским светлячком продолжалась относительно недолго, но она хорошо подготовила его к работе в Принстонском университете, где он решал подобную задачу, решение которой и принесло ему известность.

Снова ему пришлось выяснить причину свечения морского животного. На этот раз это была медуза Aequorea Victoria, которая светилась изумрудно-зеленым светом в водах гавани Фрайди Харбор. За несколько лет Симомура собрал (в соответствии с собственными подсчетами) около миллиона медуз, из которых выделял различные белки, пытаясь установить, который (или которые) из них отвечают за свечение.

В конечном итоге он обнаружил белок, который сейчас мы называем просто «зеленый флуоресцирующий белок». Для получения этого белка требовалось много усилий и времени, но все это было оправдано – за открытие и исследование зеленого флуоресцирующего белка Нобелевскую премию по химии 2008 года разделили Осаму Симомура из Лаборатории морской биологии США, Мартин Чолфи из Университета Колумбии и Роджер Тсин из Университета Калифорнии в Сан-Диего.

В чем причина такой популярности зеленого флуоресцирующего белка? Дело в том, что этот белок стал одним из наиболее часто используемых инструментов в биохимии. С помощью зеленого флуоресцирующего белка исследователи разработали способы наблюдения за процессами, которые ранее было невозможно наблюдать – от роста нервных клеток до развития раковых опухолей.

Химические процессы в организме контролируются работой десятков тысяч белков. При нарушениях в работе белковых молекулярных машин организм может заболевать, все это обуславливает необходимость построения правильной карты белкового обмена и функционирования для различных организмов.

Зеленый флуоресцирующий белок состоит всего лишь из 238 аминокислотных остатков. Может показаться, что это много, но на самом деле расшифровка структуры такого белка, а также гена, управляющего его биосинтезом, не является такой уж сложной задачей для биохимиков, и вскоре после определения структуры зеленого флуоресцирующего белка исследователи расшифровали участок ДНК, кодирующий биологический синтез зеленого флуоресцирующего белка.

Затем биохимик Мартин Чолфи показал, что организм может подвергнуться генетической модификации и любой организм может получить возможность вырабатывать зеленый флуоресцирующий белок и светиться зеленым светом при облучении светом с определенной длиной волны.

Используя генную инженерию, исследователи в состоянии связывать зеленый флуоресцирующий белок с другими важными, но невидимыми белками. Это позволяет отслеживать местоположение, движение и особенности межмолекулярных взаимодействий изучаемых белков в организме.