Можно, конечно, публиковать аминокислотную последовательность белка по частям, по мере того как завершается расшифровка какого-нибудь крупного фрагмента белковой молекулы. Но и это далеко не безопасный путь, если вас волнует проблема приоритета, так как подобная публикация поможет вашему конкуренту, который уже расшифровал другие звенья цепи.
И тем не менее Ю. Овчинников пошел на публикацию частичной структуры бактериородопсина. Она появилась в одном из летних номеров «Записок Федерации европейских биохимических обществ» (ФЕБС Леттерз) за 1978 год. Ученый знал, что аналогичную работу ведет группа в Сент-Луисе, но, судя по поступающим оттуда сведениям, американцы явно отстали и уже не имели реальных шансов на успех.
Осенью 1978 года работа в Москве была закончена. Полная структура бактериородопсина опубликована в ноябрьском номере «Биоорганической химии» за 1978 год. А в январском номере «Трудов Академии наук США» за 1979 год появилось сообщение о частичной структуре бактериородопсина за подписью одного из самых знаменитых биохимиков нашего времени, индуса Г. Кораны, работающего в Америке. В свое время Корана был первым, кому удалось искусственно синтезировать ген, за что и получил Нобелевскую премию.
Мы давно знали, что Корана в какой-то мере изменил своим прежним интересам, увлекшись тайной устройств мембранных белков-генераторов. Но что делал Корана в новой для себя области, оставалось загадкой. Считалось, что он пытается применить свои выдающиеся способности химика-синтетика к проблеме получения меченных особым способом фосфолипидов, которыми можно было бы зондировать мембрану, погружая молекулы-зонды в ее гидрофобную фазу на разную глубину. Именно этому вопросу была посвящена единственная статья Кораны по мембранам, появившаяся в 1978 году.
И вот теперь неожиданно оказалось, что работа по фосфолипидам — лишь небольшой и явно второстепенный аспект обширной бактериородопсиновой программы Кораны, в которой изучение белка занимает подобающее ему центральное место. Исследование структуры бактериородопсина Корана вел в полной тайне, без каких-либо устных или тем более печатных сообщений о промежуточных этапах расшифровки полипептида. Уверовав в свою счастливую звезду, он рассчитывал, по-видимому, «выиграть гонку у русских», которые в его предшествующей эпопее с синтезом гена не числились среди серьезных конкурентов.
Но на этот раз великий индус ошибся в своей тактике и проиграл. Вероятно, публикация частичной структуры бактериородопсина была жестом отчаяния, вызванным сообщением, что полная структура этого интереснейшего белка уже опубликована в советском журнале. Может быть также, здесь не обошлось без мысли о том, что статья на русском языке останется не замеченной западной публикой. Но и этот расчет не оправдался. Имя Овчинникова слишком хорошо известно за рубежом, чтобы подписанная им статья не привлекла внимания специалистов. Кроме того, уже весной 1979 года Ю. Овчинников, Н. Абдулаев, А. Киселев, М. Фейгина, Н. Лобанов и И. Назимов опубликовали полную аминокислотную последовательность бактериородопсина по-английски а ФЕБС Леттерз.
Корана все же завершил начатую работу и напечатал свою структуру спустя примерно год после статьи советских авторов в «Биоорганической химии». Данные двух лабораторий практически совпадали на протяжении всей 248-членной цепи. Лишь в нескольких местах обнаружились единичные различия, связанные, по-видимому, с тем, что советские и американские биохимики работали с различными разновидностями бактерий.
Так закончился важнейший этап структурного исследования бактериородопсина: была расшифрована последовательность аминокислот в его полипептидной цепи.
Но какова укладка этой цепи в мембране? На этот вопрос мог бы дать ответ рентгеноструктурный анализ кристаллов бактериородопсина. Однако получение кристаллов мембранного белка, совершенно нерастворимого в воде, — это пока что нерешенная задача. (Лишь в самое последнее время Д. Остерхельт сообщил о кристаллизации бактериородопсина, но еще не ясно, будут ли такие кристаллы пригодны для анализа.)
Правда, в мембране бактериородопсин существует в кристаллическом состоянии. Но это двумерный плоский кристалл. Толщина образца (около 50 ангстрем) здесь слишком мала, чтобы стало возможным применение классического рентгеноструктурного анализа. И тем не менее именно изучение природных двумерных кристаллов бактериородопсина позволило получить сведения о его пространственной структуре.
Читать дальше